La respuesta correcta es B. Zwitteriones. Explicación 1: Un zwitterión es una molécula que contiene igual número de grupos funcionales cargados positivamente y negativamente. En el caso de los aminoácidos, esto significa que tienen un grupo amino (-NH3+) cargado positivamente y un grupo carboxilo (-COO-) cargado negativamente. En una solución neutra (pH alrededor de 7), el grupo amino se protona (gana un H+) y el grupo carboxilo se desprotona (pierde un H+). Esto resulta en la formación de un zwitterión, donde la molécula tiene una carga neta de cero, pero aún posee cargas internas. Las otras opciones son incorrectas porque: * A. Compuestos cargados positivamente: Esto ocurriría en un pH muy ácido, donde ambos grupos estarían protonados. * C. Compuestos cargados negativamente: Esto ocurriría en un pH muy básico, donde ambos grupos estarían desprotonados. * D. Moléculas hidrofóbicas: Aunque algunos aminoácidos tienen cadenas laterales hidrofóbicas, la estructura central de un aminoácido en solución neutra es un zwitterión, que es soluble en agua debido a sus cargas. En resumen, la naturaleza zwitteriónica de los aminoácidos en soluciones neutras es una propiedad fundamental que influye en su comportamiento y función en los sistemas biológicos.

La respuesta correcta es B. -1. Explicación 2: El ácido glutámico es un aminoácido ácido, lo que significa que tiene un grupo carboxilo adicional en su cadena lateral, además del grupo carboxilo y amino presentes en todos los aminoácidos. A pH 7 (pH fisiológico o neutro): 1. El grupo carboxilo alfa (el del carbono alfa, común a todos los aminoácidos) estará desprotonado (-COO-), contribuyendo con una carga negativa. 2. El grupo amino (también en el carbono alfa) estará protonado (-NH3+), contribuyendo con una carga positiva. 3. El grupo carboxilo de la cadena lateral (el que hace al ácido glutámico un aminoácido ácido) también estará desprotonado (-COO-), contribuyendo con otra carga negativa. Por lo tanto, la carga neta de la molécula de ácido glutámico a pH 7 será: -1 (carboxilo alfa) +1 (amino) -1 (carboxilo cadena lateral) = -1 Las otras opciones son incorrectas porque: * A. -2: Esto ocurriría en un pH muy básico, donde todos los grupos estarían desprotonados. * C. 0: Esto ocurriría en el punto isoeléctrico del ácido glutámico, que es alrededor de pH 3.22. En este punto, la carga neta de la molécula es cero, pero hay cargas positivas y negativas que se cancelan entre sí. * D. +1: Esto ocurriría en un pH muy ácido, donde todos los grupos estarían protonados. En resumen, la carga negativa del ácido glutámico a pH fisiológico es crucial para su función en los sistemas biológicos, como en la neurotransmisión y el metabolismo.

La respuesta correcta es C. Son hidrofóbicos y se encuentran enterrados dentro de las proteínas. Explicación 3: * Hidrofóbicos: Los grupos R no polares están compuestos principalmente por cadenas hidrocarbonadas o anillos aromáticos. Estas estructuras no interactúan favorablemente con el agua, que es un solvente polar. Por lo tanto, estos grupos R son hidrofóbicos ("repelen el agua"). * Enterrados dentro de las proteínas: En un ambiente acuoso, como el interior de una célula, las proteínas tienden a plegarse de manera que los grupos R hidrofóbicos se agrupan en el interior de la estructura proteica, lejos del contacto con el agua. Esto aumenta la estabilidad de la proteína al minimizar las interacciones desfavorables entre los grupos R no polares y el agua. Las otras opciones son incorrectas porque: * A. Son hidrofílicos y se encuentran enterrados dentro de las proteínas. Los grupos R hidrofílicos ("amantes del agua") interactúan favorablemente con el agua y tienden a estar expuestos en la superficie de las proteínas. * B. Son hidrofílicos y se encuentran en las superficies de las proteínas. Esta afirmación es correcta para los grupos R polares o cargados, pero no para los grupos R no polares. * D. Son hidrofóbicos y se encuentran en las superficies de las proteínas. Esta disposición sería energéticamente desfavorable, ya que expondría los grupos R hidrofóbicos al agua. En resumen, la tendencia de los grupos R no polares a agruparse en el interior de las proteínas es un principio fundamental en el plegamiento y la estabilidad de las proteínas en solución acuosa.

La respuesta correcta es A. Estructura primaria. Explicación 4: * Estructura primaria: La estructura primaria de una proteína es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos que la componen. Un cDNA (ADN complementario) contiene la información genética necesaria para sintetizar una proteína, por lo que a partir de la secuencia de cDNA se puede deducir directamente la secuencia de aminoácidos y, por tanto, la estructura primaria de la proteína. * Estructura secundaria: La estructura secundaria se refiere a los patrones de plegamiento local de la cadena polipeptídica, como las hélices alfa y las láminas beta. Aunque existen programas informáticos que pueden predecir la estructura secundaria con cierta precisión basándose en la secuencia de aminoácidos, estas predicciones no son siempre perfectas y pueden verse afectadas por factores como las interacciones a larga distancia dentro de la proteína. * Estructura terciaria: La estructura terciaria describe la disposición tridimensional global de todos los átomos de la proteína. La predicción de la estructura terciaria a partir de la secuencia de aminoácidos es un problema mucho más complejo y, aunque ha habido avances significativos en los últimos años (como con AlphaFold), sigue siendo un desafío importante en bioinformática. * Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria se refiere a la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional completa. La predicción de la estructura cuaternaria es aún más difícil que la de la estructura terciaria, ya que requiere conocer no solo la estructura de cada subunidad individual, sino también cómo interactúan entre sí. En resumen, la estructura primaria es el único nivel de estructura proteica que se puede determinar de forma directa y precisa a partir de la secuencia de cDNA. La predicción de los niveles superiores de estructura, aunque posible en algunos casos, sigue siendo un área de investigación activa y presenta desafíos significativos.

La respuesta correcta es C. 6. Explicación 5: Un tripéptido está formado por tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. En este caso, tenemos tres aminoácidos diferentes (valina, alanina y leucina) para formar el tripéptido. Para calcular el número de tripéptidos distintos posibles, debemos considerar las diferentes formas en que estos aminoácidos pueden ordenarse. * Para la primera posición del tripéptido, tenemos 3 opciones (cualquiera de los tres aminoácidos). * Una vez que se ha elegido el primer aminoácido, quedan 2 opciones para la segunda posición. * Finalmente, solo queda 1 opción para la tercera posición. Por lo tanto, el número total de tripéptidos distintos posibles es 3 * 2 * 1 = 6 Las otras opciones son incorrectas porque: * A. 1: Esto implicaría que solo hay una posible combinación de los tres aminoácidos, lo cual es incorrecto. * B. 3: Esto podría ser el resultado de considerar solo las tres posibles opciones para la primera posición, ignorando las permutaciones restantes. * D. 27: Este número se obtendría si cada posición del tripéptido pudiera ser ocupada por cualquiera de los tres aminoácidos, lo que nos daría 3 * 3 * 3 = 27 combinaciones. Sin embargo, como solo tenemos una molécula de cada aminoácido, cada uno solo puede ser usado una vez en el tripéptido. En resumen, el número de tripéptidos distintos que se pueden formar a partir de tres aminoácidos diferentes es igual al factorial del número de aminoácidos (3! = 3 * 2 * 1 = 6).

La respuesta correcta es B. La entropía del agua aumenta; la entropía de la proteína disminuye. Explicación 6: * Entropía de la proteína: Cuando una proteína se pliega, pasa de un estado desplegado, con muchas conformaciones posibles (alto desorden, alta entropía), a un estado plegado, con una conformación específica y mucho más ordenada (bajo desorden, baja entropía). Por lo tanto, la entropía de la proteína disminuye durante el plegamiento. * Entropía del agua: En el estado desplegado, los residuos hidrofóbicos de la proteína están expuestos al agua, lo que obliga a las moléculas de agua a formar estructuras ordenadas (tipo "jaula") alrededor de estos residuos para minimizar las interacciones desfavorables. Cuando la proteína se pliega, los residuos hidrofóbicos se entierran en el interior de la estructura, liberando a las moléculas de agua de estas estructuras ordenadas. Esto aumenta el desorden y, por lo tanto, la entropía del agua. * Balance entrópico: Aunque la disminución de la entropía de la proteína es desfavorable termodinámicamente, el aumento de la entropía del agua compensa en parte este efecto. El plegamiento de proteínas es posible gracias a otros factores favorables, como la formación de enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y el efecto hidrofóbico, que contribuyen a disminuir la energía libre total del sistema. Las otras opciones son incorrectas porque: * A. La entropía tanto del agua como de la proteína aumenta. La entropía de la proteína disminuye durante el plegamiento. * C. La entropía del agua disminuye; la entropía de la proteína aumenta. La entropía del agua aumenta y la de la proteína disminuye. * D. La entropía tanto del agua como de la proteína disminuye. La entropía del agua aumenta durante el plegamiento. En resumen, el cambio en la entropía durante el plegamiento de proteínas es un balance entre la disminución de la entropía conformacional de la proteína y el aumento de la entropía del agua debido a la liberación de moléculas de agua ordenadas.

La respuesta correcta es C. Puentes de hidrógeno. Explicación 7: La hélice alfa es un tipo de estructura secundaria en las proteínas, caracterizada por un enrollamiento helicoidal regular de la cadena polipeptídica. La estabilidad de esta estructura se debe principalmente a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo amino (N-H) de otro aminoácido situado cuatro residuos más adelante en la secuencia. Estos puentes de hidrógeno se establecen a lo largo del eje de la hélice, contribuyendo a su cohesión y rigidez. Las otras opciones son menos probables o incorrectas: * A. Puentes disulfuro: Los puentes disulfuro son enlaces covalentes fuertes que se forman entre dos residuos de cisteína. Aunque pueden contribuir a la estabilidad de algunas proteínas, no son el principal factor estabilizador de la hélice alfa. * B. Efectos hidrofóbicos: Los efectos hidrofóbicos juegan un papel importante en el plegamiento global de las proteínas, pero no son la fuerza principal que mantiene unida la hélice alfa. * D. Atracciones iónicas entre cadenas laterales: Las atracciones iónicas pueden ocurrir entre cadenas laterales cargadas de aminoácidos, pero su contribución a la estabilidad de la hélice alfa es generalmente menor que la de los puentes de hidrógeno. En resumen, los puentes de hidrógeno son la principal fuerza que estabiliza la estructura de la hélice alfa en las proteínas.

La respuesta correcta es C. Moverla a un entorno más hipotónico. Explicación 8: La desnaturalización de proteínas implica la pérdida de su estructura tridimensional nativa, lo que lleva a la pérdida de su función biológica. Varios factores pueden causar la desnaturalización, incluyendo: * A. Calentar la proteína a 100°C: El calor aumenta la energía cinética de las moléculas, lo que puede romper los enlaces débiles (como los puentes de hidrógeno) que mantienen la estructura de la proteína. * B. Agregar 8 M urea: La urea es un agente caotrópico que interfiere con las interacciones no covalentes en las proteínas, desestabilizando su estructura. * D. Agregar un detergente como sulfato de dodecilo sódico (SDS): Los detergentes son moléculas anfifílicas que pueden interactuar tanto con las partes hidrofóbicas como hidrofílicas de las proteínas, interrumpiendo su estructura nativa. C. Moverla a un entorno más hipotónico: Un entorno hipotónico tiene una menor concentración de solutos en comparación con el interior de la célula o la proteína. Esto causaría que el agua se mueva hacia el interior de la célula o la proteína, lo que podría provocar su hinchazón o incluso su ruptura (lisis), pero es menos probable que cause la desnaturalización directa de la proteína en comparación con los otros factores mencionados. En resumen, mover una proteína a un entorno más hipotónico es menos probable que cause su desnaturalización en comparación con el calor, la urea o los detergentes, que actúan directamente sobre los enlaces e interacciones que mantienen la estructura de la proteína.

La respuesta correcta es C. Fenilalanina. Explicación 9: La membrana celular está compuesta principalmente por una bicapa lipídica, que es un entorno hidrofóbico (no polar). Para que una hélice alfa atraviese esta membrana, los aminoácidos que la componen en la región transmembrana deben ser también hidrofóbicos, para poder interactuar favorablemente con el interior de la bicapa. * Fenilalanina: Es un aminoácido no polar, con un anillo aromático en su cadena lateral. Esta característica la hace hidrofóbica y, por lo tanto, ideal para formar parte de la porción transmembrana de una hélice alfa. Las otras opciones son incorrectas porque: * Glutamato y Aspartato: Son aminoácidos ácidos, con carga negativa a pH fisiológico. Sus cadenas laterales cargadas son hidrofílicas y no interactuarían favorablemente con el interior hidrofóbico de la membrana. * Lisina: Es un aminoácido básico, con carga positiva a pH fisiológico. Al igual que los aminoácidos ácidos, su cadena lateral cargada es hidrofílica y no sería adecuada para la región transmembrana. En resumen, los aminoácidos hidrofóbicos, como la fenilalanina, son los más probables de encontrarse en la porción transmembrana de una hélice alfa, ya que su naturaleza no polar les permite interactuar favorablemente con el entorno hidrofóbico de la bicapa lipídica.

La respuesta correcta es D. Serina, treonina e isoleucina. Explicación 10: Un carbono quiral es un átomo de carbono que está unido a cuatro grupos diferentes. Esto le confiere la propiedad de tener dos configuraciones espaciales distintas, llamadas enantiómeros, que son imágenes especulares no superponibles entre sí. * Treonina: Tiene un grupo hidroxilo (-OH) en su cadena lateral, unido a un carbono que también está unido a un hidrógeno, un grupo metilo y el resto de la molécula de aminoácido. Esto hace que este carbono sea quiral. * Isoleucina: Tiene una cadena lateral ramificada, con un carbono unido a un hidrógeno, un grupo metilo, un grupo etilo y el resto de la molécula de aminoácido. Este carbono también es quiral. * Serina: Aunque tiene un grupo hidroxilo en su cadena lateral, este está unido a un carbono que también está unido a dos hidrógenos, lo que no cumple con la condición de tener cuatro grupos diferentes. Por lo tanto, la serina no tiene un carbono quiral en su cadena lateral. En resumen, solo la treonina y la isoleucina tienen un carbono quiral en su cadena lateral, lo que les permite existir en dos formas enantioméricas distintas.

La respuesta correcta es B. Terciaria a cuaternaria. Explicación 11: * Estructura terciaria: Se refiere a la disposición tridimensional global de una sola cadena polipeptídica, incluyendo todos sus elementos de estructura secundaria (hélices alfa, láminas beta, etc.) y las interacciones entre ellos. En el estado inactivo, las tirosinas quinasas receptoras existen como monómeros, cada uno con su propia estructura terciaria definida. * Estructura cuaternaria: Se refiere a la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional completa. En este caso, la dimerización de las tirosinas quinasas receptoras tras la unión del ligando implica la formación de una estructura cuaternaria, donde dos monómeros (cada uno con su estructura terciaria) se asocian para formar un dímero activo. * Otros niveles de estructura: * Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos de una proteína. No cambia durante la dimerización. * Estructura secundaria: Son los patrones de plegamiento local de la cadena polipeptídica (hélices alfa, láminas beta). Aunque pueden haber cambios sutiles en la estructura secundaria durante la dimerización, el cambio principal es en el nivel de organización superior, pasando de monómeros individuales (estructura terciaria) a un complejo dimérico (estructura cuaternaria). Por lo tanto, el mayor cambio en la estructura proteica durante la activación de las tirosinas quinasas receptoras es de terciaria (monómeros individuales) a cuaternaria (dímero activo).

La respuesta correcta es A. Histidina. Explicación 12: La histidina tiene una cadena lateral que contiene un grupo imidazol, el cual puede ionizarse a pH fisiológico (alrededor de 7). Esto significa que puede aceptar o donar un protón, adquiriendo una carga positiva o neutra, respectivamente. Esta capacidad de ionización le confiere a la histidina un papel importante en muchos procesos biológicos, como la catálisis enzimática y la regulación del pH. Las otras opciones son incorrectas porque: * Leucina: Tiene una cadena lateral alifática hidrofóbica, que no puede ionizarse. * Prolina: Su cadena lateral forma un anillo cíclico con el grupo amino del carbono alfa, lo que limita su capacidad de ionización. * Treonina: Tiene un grupo hidroxilo en su cadena lateral, que puede formar puentes de hidrógeno pero no se ioniza a pH fisiológico. En resumen, la histidina es el único aminoácido de las opciones presentadas que tiene una cadena lateral capaz de ionizarse en las células, lo que le confiere propiedades químicas y funcionales únicas.

La respuesta correcta es D. 9.8. Explicación 13: La respuesta correcta es D. 9.8 porque el punto isoeléctrico se calcula promediando los dos valores de pKa que rodean la forma zwitteriónica: pI = (9 + 10.5) / 2 = 9.75 Este valor es más cercano a 9.8.

La respuesta correcta es D. Para dirigirlas a un orgánulo, a la membrana celular y añadir un cofactor necesario para su actividad. Explicación 14: La conjugación de proteínas es un proceso en el que se añade un grupo químico o molécula a una proteína. Esto puede servir para varios propósitos, incluyendo: 1. Direccionamiento: * Orgánulos: Las proteínas pueden ser conjugadas con secuencias señal específicas que las dirigen a diferentes orgánulos dentro de la célula, como el núcleo, el retículo endoplasmático o las mitocondrias. * Membrana celular: Algunas proteínas necesitan ser ancladas a la membrana celular para cumplir su función. La conjugación con lípidos o glicolípidos puede facilitar esta inserción en la membrana. 2. Actividad: * Cofactores: Muchas proteínas requieren cofactores (moléculas no proteicas) para ser activas. La conjugación puede ser una forma de unir estos cofactores de manera covalente o no covalente a la proteína. Las otras opciones son incorrectas porque son demasiado limitadas: * A. Solo para dirigirlas a un orgánulo particular. La conjugación también puede dirigir proteínas a la membrana celular y añadir cofactores. * B. Solo para dirigirlas a la membrana celular. La conjugación también puede dirigir proteínas a orgánulos y añadir cofactores. * C. Para dirigirlas a la membrana celular y añadir un cofactor necesario para su actividad. La conjugación también puede dirigir proteínas a orgánulos. En resumen, la conjugación de proteínas es un proceso versátil que puede servir para múltiples propósitos, incluyendo el direccionamiento a diferentes destinos dentro de la célula y la adición de cofactores necesarios para su actividad.

La respuesta correcta es B. Glicina. Explicación 15: El colágeno es una proteína estructural clave en el tejido conectivo, caracterizada por su estructura de triple hélice. Esta estructura única requiere aminoácidos específicos para mantener su estabilidad y función. * Glicina: La glicina es el aminoácido más pequeño y simple, con un átomo de hidrógeno como cadena lateral. Su pequeño tamaño permite que las tres cadenas de colágeno se enrollen estrechamente entre sí, formando la triple hélice compacta. De hecho, aproximadamente cada tercer aminoácido en el colágeno es una glicina. Las otras opciones son menos probables o incorrectas: * Prolina: Aunque la prolina es importante para la formación de la estructura helicoidal del colágeno, su cadena lateral cíclica introduce rigidez en la cadena polipeptídica, lo que limita su presencia en comparación con la glicina. * Treonina y Cisteína: Estos aminoácidos tienen cadenas laterales más voluminosas que pueden interferir con el empaquetamiento estrecho requerido para la triple hélice del colágeno. Por lo tanto, se encuentran en menor concentración en el colágeno en comparación con la glicina. En resumen, la glicina es el aminoácido más abundante en el colágeno debido a su pequeño tamaño, que es esencial para la formación y estabilidad de la triple hélice característica de esta proteína.